MAKALAH BIOKIMIA ENZIM

BAB I PENDAHULUAN Coba kita perhatiakan, sewaktu kita lapar pasti tubuh kita akan merasa lemas. Namun, setelah makan tubuh kita kembali segar. Kesegaran itu disebabkan tubuh mendapatkan energi yang dihasilkan dari pembakaran bahan makanan yang kita makan. Energi dalam tubuh disimpan dan dilepaskan dalam bentuk energi kimia dan di tambah sedikit energi panas. Energi tersebut diperlukan untuk melakukan aktivitas kehidupan, baik tingkat seluler seperti pembelahan sel, maupun tingkat individu misalnya membaca, berlari, berjalan, atau berolah raga. Energi yang dihasilkan diperoleh dari proses kimia yang terjadi di dalam sel. Selain proses kimia yang menghasilkan energi, di dalam sel juga terjadi beribu-ribu proses kimia. Proses tersebut tidak berdiri sendiri, melainkan berhubungan satu sama lain dalam suatu rangkaian yang disebut metabolisme. Kumpulan reaksi kimia yang terjadi di dalam sel memerlukan enzim untuk mempercepat laju reaksi. Oleh karena itu, begitu penting bagi kita untuk mengetahui lebih jauh tentang enzim. BAB II ISI A. PENGERTIAN Enzim adalah satu atau beberapa gugus polipeptida (protein) yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia. Hampir semua enzim adalah protein. Enzim bekerja dengan cara menempel pada permukaan molekul zat-zat yang bereaksi, dengan demikian dapat mempercepat proses reaksi. Percepatan terjadi karena enzim menurunkan energi pengaktifan yang dengan sendirinya akan mempermudah terjadinya reaksi. B. SPESIFITAS ENZIM Sebagian besar enzim bekerja secara khas , yang dimana setiap jenis enzim hanya dapat bekerja pada satu macam senyawa atau reaksi kimia. Hal ini disebabkan karena adanya perbedaan struktur kimia tiap enzimyang bersifat tetap. Sebagai contoh, enzim a-amilase hanya dapat digunakan pada proses perombakan pati menjadi glukosa saja. Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor, terutama adalah substrat, suhu, keasaman, kofaktor dan inhibitor. Tiap enzim memerlukan suhu dan tingkat keasaman (Ph) yang berbeda-beda karena enzim adalah protein yang dapat mengalami perubahan bentuk jika suhu dan keasaman berubah. Hal ini akan menyebabkan enzim kehilangan fungsinya sama sekali. Suhu optimum 30 derajat, suhu minimum 0 derajat dan suhu maksimum 40 derajat. Untuk Ph tergantung pada jenis enzimnya (pepsin aktif kondisi asam, amilase kondisi netral dan tripsin kondisi basa). Selain itu kerja enzim juga dipengaruhi oleh Kofaktor dan Inhibitor serta konsentrasi substrat. C. KOFAKTOR Kofaktor adalah senyawa lain bukan protein yang diperlukan oleh enzim agar dapat melaksanakan fungsi katalitiknya. Klasifikasi dari kofaktor adalah sebagai berikut: a. Logam : kofaktor logam b. Senyawa organik non protein : Koenzim • Komplek enzim-koenzim : Holoenzim • Jika Koenzim lepas, enzim jadi inaktif : Apoenzim D. INHIBITOR Inhibitor adalah senyawa yang dapat menghambat aktifitas atau kerja enzim. Penghambatan (inhibisi) aktifitas enzim ada 2 tipe yaitu sebagai berikut: a. Kompetitif Zat penghambat mempunyai struktur yang mirip dengan substrat sehingga dapat bergabung dengan sisi aktif enzim. Terjadi kompetisi antara substrat dengan inhibitor untuk bergabung dengan sisi aktif enzim (misal Feed Back Effect). b. Non Kompetitif Zat penghambat menyebabkan struktur enzim rusak sehingga sisi aktifnya tidak cocok lagi dengan substrat. E. TATA NAMA ENZIM Nama resmi suatu enzim yang dibentuk menurut hukum International Union of Biochemistry (IUB) mempunyai 2 bagian yaitu : • Bagian pertama menyebutkan nama substrat atau produk reaksi. • Bagian kedua menyatakan jenis reaksi yang dikatalis. Misal : enzim yang mengkatalis reaksi oksidasi_reduksi yang menggunakan substrat alkohol dan NAD (NikotinamidanAdenin Dinukleotida) resminya dinamakan alkohol dehidrogenase. F. PERMUKAAN AKTIF (ACTIVE SITE) Untuk mengkatalis suatu substrat, berikatan dengan permukaan spesifik enzim dan bentuk permukaan tersebut adalah komplementer dari permukaan substrat. Hipotesis tersebut dikenal sebagi model “Lock and Key”, disamping Lock and Key ada hipotesis dengan pendekatan lain yang dikenal dengan “Induced-Fit Model”. Bagian enzim dimana subtrat berikatan dan dimana berlangsung katalis dinamakan permukaan aktif. Pada kebanyakan kasus, permukaan aktif merupakan kantong atau celah pada permukaan protein. Dalam kantong tersebut terdapat gugus fungsional yang menyerang molekul substrat dan memerantai peristiwa katalitik. G. SPESIFITAS LOCK AND KEY Pada pemeriksaan kristalografi dengan sinar- X menunjukkan bahwa permukaan aktif komplementer dengan bentuk dan sifat-sifat kimia substratnya. Permukaan aktif tripsin misalnya, mengandung rongga hidrofobik yang mempunyai muatan negatif pada titiknya paling dalam. Rongga ini cukup besar untuk berikatan dengan rantai samping arganin atau lisin, dan muatan negatif pada ujung rongga dapat membentuk ikatan ionik dengan muatan positif ujung rantai samping. Kimotripsin mempunyai kantong hidrofobik besar yang mampu menampung rantai samping hidrofobik. Sedang elastase hampir tidak mempunyai kantong rantai samping. H. INDUCED-FIT MODEL Selain contoh-contoh yang menyokong model Lock and Key, bahwa permukaan aktif itu kaku, tetapi bentuknya berubah bila berikatan dengan substrat. Perubahan bentuk yang disebabkan oleh pengikatan substrat dinamakan “Induced-Fit”, memperbaiki kecocokan permukaan aktif dengan substrat dan membawa gugus katalitik ke posisi yang tepat untuk bekerja. Induced-fit berperan sebagian untuk spesifitas tripsin. Walaupun ikatan peptida yang berdekatan dengan residu glisin mudah cocok dengan permukaan aktif, ikatan ini bukan ikatan substrat untuk tripsin. Akan tetapi apabila etilamin ikut bereaksi, ikatan peptida yang terletak berdekatan dengan residu glisin akan membelah. Pada kasus yang terakhir, etilamin akan mengisi kantong pengikat rantai samping tripsin, dan menyerupai rantai samping substrat asam amino normal. Efek etilamin pada tripsin diduga bahwa pendudukan kantong rantai samping oleh rantai samping lisin atau arganin, atau oleh sesuatu yang mirip gugus ini diperlukan untuk menyesuaikan kedudukan gugus katalitik pada permukaan aktif. I. PENGATURAN AKTIFITAS ENZIM Walaupun enzim sangat penting untuk metabolisme semua organisme, aktifitasnya harus diatur agar hanya bekerja bila diperlukan. Terdapat 4 mekanisme dimana aktifitas enzim dapat diatur, yaitu: 1. Pengaturan Alosterik Enzim yang aktifitasnya diatur oleh suatu senyawa yang berkaitan secara reversibel pada permukaan yang bukan permukaan aktif enzim. Senyawa tersebut dinamakan efektor alosterik. Efektor alosterik berikatan pada permukaan yang bukan permukaan aktif, sehingga ia tidak perlu mirip dengan substratnya. Kondisi tersebut dapat dilukiskan pada lintasan sintesa treonin pada bakteri, dimana treonin diubah menjadi isoleusin oleh serangkaian kerja 5 enzim. 2. Modifikasi Kovalen Pengaturan yang kedua adalah modifikasi kovalen reversibel dari enzim yang diatur. Glikogen fosforilase suatu enzim yang mengkatalis pemecahan glikogen. Sebagian diatur oleh mekanisme ini. Selama aktifitas otot, bila kebutuhan sel otot akan kebutuhan glukosa relatif besar, glikogen fosforilase diaktifkan oleh perlekatan gugus fosforil ke rantai samping enzim. 3. Proteolisis Terbatas Anggota kelas enzim ketiga diaktifkan oleh pembelahan rantai polipeptidanya. Enzim-enzim kelas ini disintesis dalam bentuk tidak aktif (proenzim atu zimogen) dan diaktifkan oleh pembuangan fragmen kecil dari amino terminal secara proteolitik. 4. Pengaturan Pembentukan dan Turnover Enzim Jumlah enzim yang dibuat sel dapat diatur oleh peningkatan atau pengurangan kecepatan sintesis atau degradasinya. Bentuk pengaturan ini berbeda dari bentuk pengaturan lainnya dalam hal perubahan dalam jumlah total enzim polipeptida tanpa disertai perubahan sifat katalitikmolekul enzim. Bila jumlah enzim meningkat, dikatakan diinduksi, bila jumlah enzim berkurang, dikatakan direpresi. J. KINETIKA ENZIM Kinetika enzim adalah ilmu mengenai sifat kecepatan reaksi yang dikatalis oleh enzim. Pengukuran kinetik adalah alat biokimia yang sangat berguna, karena kita dapat memperkirakan konsentrasi enzim dalam contoh biologik, dan membandingkan aktifitas kataliknya dengan enzim lain. Pengukuran kinetika juga merupakan cara yang secara kuantitatif efek racun atau obat terhadap aktifitas enzim. Kecepatan reaksi enzimatik diatur oleh : • Konsentrasi enzim • Konsentrasi substrat Kecepatan suatu reaksi diukur dengan : • Penurunan konsentrasi reaktan • Peningkatan konsentrasi produk Penurunan kecepatan reaksi mungkin disebabkan karena : • Pengurangan substrat • Penghambatan enzim oleh produknya • Denaturasi enzim Masing-masing peristiwa ini mempengaruhi keadaan reaksi sampai batas-batas yang tidak diketahui. Jadi hanya pada keadaan awal reaksi yang diketahui dengan tepat. BAB III TINJAUAN PUSTAKA Drs. Togu Gultom. 2003. Petunjuk Praktikum Biokimia. Yogyakarta: FMIPA Universitas Negeri Yogyakarta. Mongomeri, Rex. 1993. Biokimia Jilid I. Jakarta: Universitas Gajah Mada. Purwo, Arbianto. 1996. Biokimia Konsep-Konsep Dasar. Depdikbud. Thenewijaya, Maggy. 1990. Dasar-Dasar Biokimia Jilid I. Jakarta: Erlangga. Yazit, Estein. 2006. Penuntun Praktikum Biokimia Untuk Mahasiswa Analis. Jakarta: Aditama. BAB IV KESIMPULAN • Enzim adalah satu atau beberapa gugus polipeptida (protein) yang berfungsi sebagai katalis (mempercepat reaksi) dalam suatu reaksi kimia dan hampir semua berupa protein. • Kerja enzim dipengaruhi oleh suhu, tingkat keasaman (Ph), substrat, kofaktor dan inhibitor. • Enzim sangat diperlukan oleh semua organisme dalam proses metabolisme. • Bila jumlah enzim meningkat, maka diinduksi sedangkan bila jumlah enzim berkurang, maka direpresi. • Kecepatan reaksi enzimatik diatur oleh konsentrasi enzim dan konsentrasi substratnya.